Биологический фермент - это нетоксичный, экологически чистый биологический катализатор, химической сущностью которого является белок. У человека очень долгая история использования биологических ферментов. Еще 6 000 лет назад вавилоняне использовали солод для приготовления напитков, похожих на пиво. 5 000 лет назад вавилоняне умели превращать этанол в уксус, а арабы использовали сычужный фермент из мембраны овечьего желудка для изготовления сыра. Предки нашей страны также имеют очень долгую историю использования ферментов. Еще до династий Цинь и Хань люди освоили способ приготовления вкусной бобовой пасты. Концепция ферментов постепенно сформировалась примерно в XIX веке благодаря исследованиям желудочно-кишечного пищеварения, осахаривания солода и этанолового брожения дрожжей. В 1878 году немецкий физиолог Кюне предложил понятие "энзим", что в переводе с греческого означает присутствующий в дрожжах. 20 век 50 До 1990-х годов в индустрии ферментных препаратов не наблюдалось удивительного развития, но открытие и промышленное производство пенициллина способствовало развитию современной ферментационной промышленности, что также вызвало и способствовало развитию индустрии ферментных препаратов и индустрии их применения. В 1960-х и 1970-х годах исследования в области энзимологии и инженерии ферментов развивались быстрыми темпами. Разработка и индустриализация источников ферментов стала важным направлением исследований в середине и конце XX века, особенно технологии разведения, ферментации, выделения и очистки различных микроорганизмов-источников ферментов. Открытие и применение инструментальных ферментов, таких как лигазы и экзонуклеазы, а также их индустриализация заложили прочную основу для развития генной инженерии для рекомбинации генов и гетерологичной экспрессии, а также для развития белковой инженерии и метаболической инженерии. В 1960-х и 1970-х годах методы генной инженерии были использованы для увеличения производства ферментов микроорганизмами, что было успешно применено в промышленном производстве ферментных препаратов. Постепенно сформировалась современная индустрия ферментных препаратов и соответствующие прикладные отрасли.

История производства и применения ферментов насчитывает более 80 лет как в нашей стране, так и за рубежом. В 1980-х годах биоинженерия, как новая технология, быстро развивалась в нашей стране. Сферы производства и применения ферментов постепенно расширялись. Ферменты играют важную роль в текстильной промышленности. Применение ферментов также становится все более и более зрелым. В прошлом ферменты использовались в основном для обеспыливания хлопчатобумажных тканей и дегумирования шелка. Его основное применение в различных областях крашения и отделки текстиля отражает превосходство биологических ферментов в красильной и отделочной промышленности. Процесс ферментной обработки признан экологически чистым производственным процессом, отвечающим требованиям защиты окружающей среды. Он не только улучшает и повышает износостойкость текстиля, но и обладает такими преимуществами, как нетоксичность, безвредность, низкая дозировка, биоразлагаемость сточных вод и отсутствие загрязнения. Биологические ферменты широко используются в текстильной, нефтяной, бумажной, пищевой промышленности, в борьбе с загрязнением окружающей среды и других областях. В то же время, биологические ферменты также используются в области контроля загрязнения внутренней отделки для устранения запахов, формальдегида и т.д., производимых внутренней отделкой через катализ, фагоцитоз, разложение и т.д. загрязняют.

Структурные свойства

Биологические ферменты - это белки с каталитическими функциями. Как и другие белки, молекулы ферментов состоят из длинных цепочек аминокислот. Некоторые из цепей имеют спиралевидную форму, а некоторые - листовую. Эти две части соединены развернутыми цепочками аминокислот, в результате чего вся молекула фермента имеет специфическую трехмерную структуру. Биологические ферменты вырабатываются живыми организмами и обладают особыми каталитическими функциями. Они обладают следующими характеристиками: Высокая эффективность: При использовании ферментов в качестве катализаторов каталитическая эффективность ферментов в 10^7~10^13 раз выше, чем у обычных неорганических катализаторов.

Специфичность: Фермент может катализировать химическую реакцию только одного типа веществ, то есть фермент - это катализатор, который может способствовать развитию только определенных соединений, определенных химических связей и определенных химических изменений.

Низкие условия реакции: Реакции, катализируемые ферментами, не требуют жестких условий, таких как высокая температура, высокое давление, сильная кислота и сильная щелочь, как для общих катализаторов, а могут проводиться при более мягких обычных температурах и нормальном давлении. Кроме того, некоторые специальные ферменты обладают каталитической эффективностью до 100 % при определенных условиях. Максимальное значение, например, имеет пепсин, действующий в кислых условиях желудочного сока.

Летучая деактивация: Вторичная и третичная структура ферментного белка изменяется под воздействием таких факторов, как ультрафиолетовое излучение, тепло, лучи, поверхностно-активные вещества, соли металлов, сильные кислоты, сильные основания и другие химические реагенты, такие как окислители и восстановители. . Поэтому при крупномасштабном производстве фермент может быть переработан, если позволяют условия.

Могут снижать энергию активации биохимических реакций: Будучи катализатором, ферменты могут увеличивать скорость химических реакций. Основная причина - снижение энергии активации реакции, что облегчает ее протекание. Кроме того, фермент теоретически не расходуется до и после реакции, поэтому его можно использовать повторно.

Механизм действия

Отличие ферментных белков от других белков заключается в том, что ферменты имеют активные центры. Ферменты можно разделить на четыре уровня: первичная структура - последовательность аминокислот; вторичная структура - пространственная конформация пептидной цепи в плоскости; третичная структура - пространственная конформация пептидной цепи в трехмерном пространстве; четвертичная структура - нековалентные связи пептидной цепи. Соединяясь друг с другом, они образуют полноценные белковые молекулы. Решающую роль играет первичная структура фермента, изменение которой приводит к изменению свойств фермента (инактивация или денатурация). Механизм действия ферментов относительно признан теорией "индуцированного приспособления" Кошланда. Ее основное содержание таково: когда субстрат связывается с активным участком фермента, конформация фермента изменяется. Для каталитического действия необходима правильная ориентация каталитических групп. Субстрат вызывает конформационные изменения в белке фермента, что приводит к правильному расположению каталитической группы и связыванию субстрата с активным участком фермента. Ионы тяжелых металлов связываются с активным участком и дезактивируют фермент.